<div dir="ltr">Hello,<div><br></div><div>it's entirely possible that this is a straightforward case of RTFM, please feel free to point it out (ideally with link to the actual manual pages that I need to look at).</div><div><br></div><div>I am looking into using a higher resolution model to improve geometry at 3.7A resolution.  What I found so far describes what to do when the reference model is that of the same protein.  I don't have that here, instead it's a homologue with some 40% identity.  From what I understood so far, buster doesn't do any sequence/structure alignment.  </div><div><br></div><div>Do I have options other than mutating/editing the reference model?</div><div><br></div><div>Also, I got a general feeling that this option in buster is tailored to cases where changes are minimal - say, low resolution data on protein-ligand complex of lock-and-key type.  And that with large conformational changes the strategy should be to include only parts of the reference model that stay constant.  Is that a fair characterization?</div><div><br></div><div>Thanks,</div><div><br></div><div>Ed.</div><div><br></div><div><br></div></div>